يخلق إنزيم الكيمو تريسين في البنكرياس على شكل زايموجين يسمى كيموتربسينوجين chymotrypsinogen أو كيموتربسين أولى pre-chymotrypsin الذي هو عبارة عن سلسلة ببتيدية متعددة أحادية تحتوي على 245 حامض أميني فيها خمس أواصر ثنائية الكبريتيد داخلية وعندما يصل الزاميوين إلى الأمعاء حيث تكون هناك حاجة للإنزيمات المحللة للبروتين هضم الأغذية الحاوية على بروتين حيث يقوم إنزيم التريسين مهاجمة الكيموتربسينوجين مما يسبب ذلك تحلل الاصرة الببتيدية بين الارجنين في الموقع 15 والايزوليوسين في الموقع في الرقم 16 في السلسلة مكونا chymotrypsin-II وهذه الجزيئة تلك نشاط انزيمي كامل الذي تنزع منها جزيئة ثنائية الببتيد من الموقع 14 و 15 بفعل جزيئة أخرى من chymotrypsin-II مما ينتج كاما - كيموتربسين حيث يعمل الكيموتربسين على كاما - كيمو تربسين لنزع جزيئة ببتيد ثنائي من الموقع 147 و 148 لتعطي ألفا . كيموتربسين ويلك ألفا - كيموتربسين ثلاث سلاسل ببتيدية متعددة مرتبطة بواسطة أواصر ثنائية الكبريتيد لذلك لا يقال عنه بأنه من الإنزيمات الأحادية السلسلة الببتيدية إلا انه صنف لان جزيئة الكيموتربسينوجين كانت أحادية السلسلة الببتيدية للكيموتربسين، جيب أو فجوة كبيرة غير محبة للماء التي تربط السلاسل الطرقية للفينيل الأنين والتربتوفين والتيروسين ومن ثم تحلل الأواصر الببتيدية في الجهة الكربونيلية هذه الأحماض الأمينية ويعتبر الكيموتربسين من الإنزيمات الهاضمة الذي تحلل البروتينات في الأمعاء الدقيقة، يملك ثلاث روابط عرضية من أواصر ثنائية الكبريتيد، يوجد بشكل غير فعال إلا انه يتحول إلى الشكل الفعال كليا عندما يحصل تشقق الاصرة الببتيدية التي تربط بين الحامض الأميني (15 الارجنين) والحامض الأميني 16(الايزوليوسين) بواسطة التريسين لتكوين chymotrypsin الذي يحصل له تشقق إضافي مما يتحول الشكل إلى الشكل ألفا ويتكون الشكل الفعال من ثلاث سلاسل ببتيدية متعددة ترتبط بواسطة اثنان من الأواصر ثنائية الكبريتيد للسلسلة الداخلية وثلاثية من أواصر ثنائية الكبريتيد للسلسلة الخارجية.