الأنسولين هو مثنوي متغاير مكون من سلسلتين A و B  ( 21 و 30 حمضاً أمينياً) توجد فيه ثلاثة جسور ثنائية السلفيد: اثنان بين السلسلتين ( A7 مع B7 و A20 مع (B19 وثالث يربط الثمالتين 6 و 11 من السلسلة A (الشكل 1).

رغم إمكانية تخليق السلسلتين في المختبرات وبسهولة، فقد باءت محاولات تخليق الأنسولين الناضج بالفشل تقريباً. والسبب أصبح جلياً عندما تم اكتشاف أنّ تخليق الأنسولين يتم بدايةً على شكل سلف طليعة الهرمون preprohormore (وزنه الجزيئي نحو 11.500)، وهو الأنموذج للببتيدات التي تأتي من معالجة جزيئات طليعية أكبر. يقوم التسلسل القيادي leader sequence الكاره للماء من السلف (23 حمضاً أمينياً) بتوجيه الجزيء نحو صهاريج الشبكة الهيولية الباطنية وتجري إزالته بعد ذلك ما يُنتج جزيئاً طليعة الأنسولين proinsulin وزنها الجزيئي 9000 وتؤمن التهايؤ الفراغي الضروري لتشكيل الجسور ثنائية السلفيد المناسبة.

الشكل 1: بنية طليعة الأنسولين عند الإنسان. جزيء الأنسولين وجزيء الببتيد الرابط (C) مرتبطان في الطرفين برابطتتين ثنائية الببتيد. يحدث أول شطر بوساطة إنزيم شبيه بالتربسين (السهمان غير المطموسين)، يليه عدة انشطارات بوساطة إنزيم شبيه بالكربوكسي ببتيداز (الأسهم المطموسة) فينتج عن ذلك جزيء الأنسولين المثنوي المتغاير (AB، باللون الأزرق) والببتيد الرابط (C، غير الملون).

وكما هو مبين في الشكل 1، فترتيب طليعة الأنسولين، بدءاً من النهاية الأمينية، هو: السلسلة B فالببتيد الرابط connecting peptide (أو الببتيد C ) فالسلسلة A.. وتخضع طليعة الأنسولين لسلسلة من الانشطارات الببتيدية في مواقع معينة تؤدي إلى تشكيل كميات متساوية مولياً من الأنسولين الناضـــــج والببتيد C.