ممكن تحوير الإنزيم بواسطة تحوير السلسلة الطرفية لأحد الأحماض الأمينية إلى صيغة مختلفة باستخدام مثبطات لا عكسية مما يؤدي ذلك إلى فقد نشاط الإنزيم وذلك عندما يكون الحامض الأميني في الموقع الفعال إلا انه يحدث فقد في نشاط الإنزيم بسبب حدوث تغير في التركيب البنائي الرباعي للإنزيم بسبب تحوير أحد الأحماض الأمينية غير الموجودة داخل الموقع الفعال إلا أن الإنزيم يفقد نشاطه عند تحوير السلسلة الطرفية لأحد الأحماض الأمينية عند معاملته مركبات كيماوية عند عدم وجود المادة الأساس إلا انه يسترجع نشاطه عندما يعامل بكميات كبيرة من المادة الأساس لتشبح الإنزيم وتشير الدراسات إن وجود المادة الأساس للإنزيم لا يعمل فقط على حماية موقع ربط المادة الأساس، بل انه يعمل على حماية الأحماض الأمينية المجاورة التي توجد في موقع التحفيزي، فأن تحوير موقع التحفيز يؤدي إلى فقد نشاط الإنزيم كليا وقد يحتفظ الإنزيم ببعض نشاطه التحفيزي بسبب تحوير موقع الربط بحيث لا تتمكن المادة الأساس من الارتباط بالإنزيم بالرغم من قدرتها للوصول إلى الموقع التحفيزي بحركة عشوائية مما يجعل السرعة القصوى ثابتة عند وجود تركيز عال جدا من المادة الأساس مما يؤدي ذلك إلى تحوير موقع الربط مما يزيد من ثابت ميكليس ويمكن تلبيطribonuclease عند إضافة خلات اليود بسبب الكلة alkylation الهستدين في الموقع 119 و 12 في الموقع الفعال للإنزيم أو أكسدة الأحماض الأمينية His Try, Met, Cys بواسطة الأوكسجين المنشط أو المثيلين الأزرق أو روز البنغال لإيقاف نشاط الإنزيم أو يكن الكلة مجموعة الثايول بواسطة المركبات الهالوجينية أو الكلة السستين في الموقع 25 لإنزيم البابابين بواسطة iodoacetamide مما يسبب فقد نشاط الإنزيم يفقد إنزيم البابايين نشاطه بفعل p-chloromercuribenzoate الذي يهاجم مجاميع السلفا هيدريل الموجودة في الموقع الفعال وأن الأكسدة الضوئية لإنزيم الكيموتريسين يؤدي إلى أكسدة الحامض الأميني Met في الموقع 192 مما يسبب ذلك فقد جزئي لنشاط الإنزيم ويحتوي الموقع الفعال للإنزيم على الأحماض الأمينية التالية His, Cys, Ser, Meta Tyr Asp, Glu, Lys, Try والذي تلعب دوراً مهماً في تحوير الإنزيمات وخفض نشاطها كليا أو جزئيا بواسطة المركبات الكيماوية.