غالبا ما يشابه تركيب المثبط التنافسي العكسي تركيب المادة الأساس للإنزيم مما يؤدي ذلك إلى تنافسهما على موقع الربط على الإنزيم وهذا ما يؤدي إلى أما أشغال أحد المجاميع الفعالة في الموقع الفعال للإنزيم أو أن ارتباط المثبط بالإنزيم يتم في مكان من الموقع الفعال بحيث يجعل هذا الموقع غير مناسب لاستقبال جزيئه من المادة الأساس أو أن المادة الأساس نصل إلى الموقع الفعال إلا انه لا يحصل أي تفاعل وفي أي من الحالات اعلاه، فأنه سيكون مركب معقد وعلى سبيل المثال يعتبر المالونيت مثبط تنافسي عكسي في التفاعل الذي يحفز بواسطة إنزيم succinate dehydrogenase إن للمالونيت مجموعتا كربوكسيل كما هو الحال للمادة الأساس سكسنيت وذلك تتمكن المالونيـت مـن الارتباط مع الإنزيم في موقع الربط للسكسنيت على الإنزيم حيث يحصل نزع ذرتي هيدروجين من السكسنيت لتكوين فيوماريت الذي يملك آصرة مزدوجة ولما كان للمالونيت ذرة كربون واحدة بين مجموعتي الكربوكسيل مما يؤدي ذلك إلى عدم حصول المالونيت بوجود الإنزيم.

يعتمد تأثير المثبط التنافسي العكسي على ما يلي تركيز المثبط، تركيز المادة الأساس والألفة النسبية بين المثبط والمادة الأساس للإنزيم عند تراكيز معينة من المثبط والمادة الأساس فإذا كان تركيز المادة الأساس منخفضا ، فأن المثبط سيتنافس مع المادة الأساس بسهولة على الموقع الفعال للإنزيم مما يؤدي إلى درجة عالية من التثبيط أما إذا كان تركيز الإنزيم والمثبط ثابتة مع زيادة في تركيز المادة الأساس تقل قابلية المثبط لمنافسة المادة الأساس على الموقع الفعال على الإنزيم مما تقل قابلية التثبيط إما استعمال تركيز عالي من المادة، فأن المادة الأساس يكون عدد جزيئاتها كبيرا جدا مقارنه مع عدد جزيئات المثبط ففي هذه الحالة يمكن إهمال درجة التثبيط لذلك فان السرعة القصوى سوف لا تتبدل في التثبيط التنافسي إلا أن قيمة km الظاهرية ستزداد بسبب التثبيط حيث يرمز ها km عند وجود المثبط ويمكن توضيح حركيات الحالة المستقرة لتفاعل إنزيمي بوجود مثبط

حيث إن k1 هو ثابت تحلل التفاعل بين E I.ki = [E][1] / [E1] حيث إن ki هو ثابت التثبيط، إذ يحصل توازن بين الإنزيم والمثبط بعد التفاعل

المعادلة الأخيرة هي نفس معادلة ميكليس - منتن عدا أن km يزداد بقدار (1+(io)/ki] حيث يكون تركيز كل من المادة الأساس والمثبط أكبر من تركيز الإنزيم، لذلك فأن [S] ≈ [So] مثل [IO]≈[I]، لذلك فأن السرعة القصوى لا تتغير في حين تتغير km حيث أن Km^- =km (1 + [[o] / ki) حيث أن km- هو قيمة km الظاهرية بوجود المثبط التنافسي [lo] حيث أن kiتكون مساوية لتركيز المثبط التنافسي والذي تكون ضعف قيمة km ويمكن توضيح معادلة لانيويفر - برك عند وجود مثبط تنافسي عكسي ويمكن الحصول على معادلة مشابه لمعادلة التثبيط التنافسي إذا كان موقع الربط المثبط معزولا عن الموقع الذي ترتبط به المادة الأساس عندما يكون ارتباط المادة الأساس بالإنزيم يحجب موقع الربط بسبب التغير في تركيب جريئة الإنزيم أو بسبب آلية أخرى، حيث يرتبط المثبط مع الإنزيم وليس مع الإنزيم مع المثبط ES ، هذا السبب يكون المثبط تنافسي إما في حالة وجود المثبط يمكن الحصول على رسم لا نيويفر - برك الذي تكون فيه السرعة القصوى هي نفسها عند وجود أو عدم وجود المثبط حيث تكون قيمة km مختلفة بغض النظر عن آلية نشاط الإنزيم وعمله في التفاعل ويمكن استعمال المثبط التنافسي لتوضيح العمليات الأيضية وذلك بسبب تراكم المركبات الوسطية الايضية فعلى سبيل المثال استعمل العالم كريب الفعل التثبيطي للمالونيت لدراسة دورة حامض الستريك الذي يعتبر إنزيم succinate dehydrogenase أحد الإنزيمات المشاركة فيها، كما استعملت المثبطات التنافسية في الطب والزراعة كأدوية علاجية أو في المواد القاتلة للحشرات أو في مكافحة الأدغال لتحطيم أو منع أو إعاقة نمو الأحياء المجهرية غير المرغوب بها فمثلا استعمل السلفانواميد في الطب على نطاق واسع كمثبطات تنافسية للإنزيمات البكتيرية في تخليق Hy folate من بارا - امينو حامض البنزويك ، ويستفاد من دراسة المثبطات التنافسية وكيفية ارتباطها بنفس موقع المادة الأساس في:

1. دراسة العوامل التي تتحكم بارتباط المادة الأساس مع الموقع الفعال على الإنزيم.

2. التفاعلات الإنزيمية التي تشارك فيها مادتين أساسيتين للإنزيم.

3. توضيح آلية التفاعل الإنزيمي.

4. دراسة تنظيم نشاط الإنزيمات في العمليات الايضية داخل الخلية.